Основная функция рибосом это

Содержание
  1. Рибосома – минифабрика по производству белков
  2. О генетическом коде
  3. Декодирование и синтез
  4. Работает как «рибозим»
  5. От низших — к высшим
  6. Характеристика рибосом, типы, структура, функции / биология
  7. Общие характеристики
  8. структура
  9. Рибосомы у прокариот
  10. Рибосомы у эукариот
  11. Рибосомы в Аркеасе
  12. Коэффициент седиментации
  13. функции
  14. Трансляция белков
  15. Передача РНК
  16. Химические стадии синтеза белка
  17. Рибосомы и антибиотики
  18. Синтез рибосом
  19. Гены рибосомальной РНК
  20. Происхождение и эволюция
  21. ссылки
  22. Рибосомы – химический состав, строение и функции органоида клетки
  23. Строение рибосомы
  24. РНК органеллы
  25. РНК малой субъединицы
  26. Рибонуклеиновая кислота большой частицы
  27. Белки органоида
  28. Механизм трансляции
  29. История исследований
  30. Строение и функции рибосом. Биосинтез белков и значение рибосом для организма
  31. Особенности строения
  32. Образование в клетке
  33. Биосинтез белков на рибосомах
  34. Роль рибосом в организме

Рибосома – минифабрика по производству белков

Основная функция рибосом это
: 11 Ноя 2006 , Загадки “ржавой” ДНК , том 12, №6

Одним из наиболее сложных процессов, осуществляемых живыми существами, является, пожалуй, синтез белков — важнейших структурных и функциональных «кирпичиков» любого организма. Подлинное понимание молекулярных процессов, лежащих в его основе, могло бы пролить свет на неимоверно давние события, связанные с тайной зарождения самой Жизни…

Во всех живых организмах, от простейших бактерий до человека, белки синтезируются специальными клеточными устройствами рибосомами. На этих уникальных фабриках происходит образование белковой цепи из отдельных аминокислот.

В клетках, ведущих интенсивный белковый синтез, рибосом очень много: так, в одной бактериальной клетке содержится около 10 тыс. этих минифабрик, составляющих до 30% общей сухой массы клетки! В клетках высших организмов рибосом содержится меньше — их число зависит от типа ткани и уровня метаболизма клетки.

Рибосома синтезирует белок со средней скоростью 10—20 аминокислот в секунду. Точность трансляции исключительно высока — ошибочное включение «неправильного» аминокислотного остатка в цепь белка составляет в среднем одну аминокислоту на 3 тыс. звеньев (при средней длине белковой цепи у человека в 500 аминокислотных остатков), т. е. всего одна ошибка на шесть белков.

О генетическом коде

Программа, задающая последовательность аминокислотных остатков в белке, записана в геноме клетки: около полувека назад было установлено, что аминокислотные последовательности всех белков непосредственно закодированы в ДНК с помощью так называемого генетического кода.

Согласно этому коду, универсальному для всех живых организмов, каждой из двадцати существующих аминокислот соответствует свой кодон — тройка нуклеотидов, представляющих собой элементарные единицы цепочки ДНК. Любой белок закодирован в ДНК определенной последовательностью кодонов.

Эта последовательность называется геном.

Одна клетка может содержать до 10 тыс. рибосом — белковых минифабрик, составляющих до 30% сухой клеточной массы

Как же эта генетическая информация доходит до рибосомы? На отдельном гене, как на матрице, синтезируется цепь еще одной информационной молекулы — рибонуклеиновой кислоты (РНК). Этот процесс копирования гена, называемый транскрипцией, осуществляется специальными ферментами — РНК-полимеразами.

[attention type=yellow]

Но РНК, полученная таким образом, еще не является матрицей для синтеза белка: из нее, вырезаются определенные «некодирующие» куски нуклеотидной последовательности (процесс сплайсинга).

[/attention] Точность белкового синтеза рибосомой исключительно высока — у человека ошибка составляет один на три тысячи «неправильный» аминокислотный остаток

В результате получается матричная РНК (мРНК), которая и используется рибосомами в качестве программы для синтеза белка. Сам синтез, т.е. перевод генетической информации с языка нуклеотидной последовательности мРНК на язык аминокислотной последовательности белка, называется трансляцией.

Декодирование и синтез

В клетках эукариот одну мРНК обычно транслирует сразу множе­ство рибосом, образуя так называемые полисомы, которые можно отчетливо видеть с помощью электронной микроскопии, позволяющей получать увеличение в десятки тысяч раз.

Как поступают в рибосому аминокислоты, являющиеся строитель­ными кирпичиками для синтеза белка? Еще в 50-х годах прошлого столетия были открыты особые «перевозчики», доставляющие аминокислоты в рибосому, — короткие (длиной менее 80 нуклеотидов) транспортные РНК (тРНК). Специальный фермент присоединяет аминокислоту к одному из концов тРНК, причем каждой аминокислоте соответствует строго определенная тРНК. Синтез белка на рибосоме включает три основные стадии: начало, удлинение полипептидной цепи и окончание.

Сама рибосома — одна из самых сложно организованных молекулярных машин клетки — состоит из двух неравных частей, так называемых субчастиц (малой и большой).

Ее можно легко разделить на части центрифугированием при сверхвысоких скоростях в специальных пробирках с раствором сахарозы, концентрация которой увеличивается сверху вниз.

Поскольку малая субчастица в два раза легче большой, они движутся от верха пробирки к дну с разными скоростями.

Малая субчастица отвечает за декодирование генетической информации. Она состоит из высокомолекулярной рибосомной РНК (рРНК) и нескольких десятков белков (около 20 у прокариот и более 30 — у эукариот).

В раковых клетках резко повышается уровень некоторых рибосомных белков. Возможная причина — сбои в механизмах авторегуляции их производства

Большая субчастица, ответст­венная за образование пептидной связи между аминокислотными остатками, состоит из нескольких рРНК: одной высокомолекулярной и одной (или двух в случае эукариот) низкомолекулярной, а также нескольких десятков белков (более 30 у прокариот и до 50 у эукариот). О масштабе деятельности рибосом можно судить хотя бы по тому факту, что рибосомная РНК составляет около 80 % всей РНК клетки, тРНК, транспортирующая аминокислоты, — около 15 %, тогда как матричная РНК, несущая информацию о белковой последовательности, — лишь 5 %!

Нужно отметить, что рибосомные белки наделены множеством других, дополнительных функций, которые могут проявляться на разных этапах жизнедеятельности клетки.

Например, рибосомный белок S3 человека — один из ключевых белков центра связывания мРНК на рибосоме — принимает также участие в «ремонте» повреждений в ДНК (Kim et al.

, 1995), участвует в апоптозе (запрограммированной гибели клетки) (Jung et al., 2004), а также защищает от разрушения белок теплового шока (Kim et al., 2006).

[attention type=red]

Кроме того, чересчур интенсивный синтез некоторых рибосомных белков может свидетельствовать о развитии злокачественной трансформации клетки. Например, значительное повышение уровня пяти рибосомных белков было обнаружено в опухолевых клетках толстого кишечника (Zhang et al., 1999).

[/attention]

Недавно сотрудниками лаборатории структуры и функции рибосом ИХБФМ СО РАН был открыт новый механизм авторегуляции биосинтеза рибосомных белков у человека, основанный на принципе обратной связи. Не­управляемый синтез рибосомных белков, характерный для опухолевых клеток, вероятно, вызван сбоями именно в этом механизме.

Дальнейшие исследования в этой области представляют особый инте¬рес не только для ученых, но и для медиков.

Работает как «рибозим»

Удивительно, но, несмотря на миллиарды лет эволюции, разделяющие бактерии и человека, вторичная структура рибосомальных РНК у них мало различается.

О том, как уложена рРНК в субчастицах и каким образом она взаимодействует с рибосомными белками, до недавнего времени было известно не много.

Революционный сдвиг в понимании устройства рибосомы на молекулярном уровне произошел на рубеже нового тысячелетия, когда с помощью рентгеноструктурного анализа удалось расшифровать на уровне отдельных атомов структуру рибосом простейших организмов и их модельных комплексов с мРНК и тРНК. Это позволило понять молекулярные механизмы декодирования генетической информации и образования связей в молекуле белка.

Оказалось, что оба важнейших функциональных центра рибосомы — как декодирующий на малой субчастице, так и отвечающий за синтез белковой цепочки на большой субчастице — сформированы не белками, а рибосомной РНК. То есть, рибосома работает подобно рибозимам — необычным ферментам, состоящим не из белков, а из РНК.

Рибосомные белки, тем не менее, также играют важную роль в работе рибосомы. В отсутствие этих белков рибосомные РНК совершенно неспособны ни декодировать генетическую информацию, ни катализировать образование пеп­тидных связей.

Белки обеспечивают необходимую для работы рибосомы сложную «укладку» рРНК в функциональных центрах, служат «передатчиками» изменений пространственной структуры рибосомы, необходимых в процессе работы, а также связывают различные молекулы, влияющие на скорость и точность процесса белкового синтеза.

Сама рабочая схема белкового цикла в принципе одинакова для рибосом всех живых существ. Однако до сих пор неизвестно, до какой степени схожи молекулярные механизмы работы рибосом у разных организмов. Особенно не хватает информации об устройстве функциональных центров рибосом высших организмов, которые изучены гораздо хуже, чем рибосомы простейших.

Это связано с тем, что многие из методов, успешно использованных для исследования рибосом прокариот, оказались для эукариот неприменимыми. Так, из рибосом высших организмов не удается получить кристаллы, пригодные для рентгеноструктурного анализа, а их субчастицы невозможно «собрать» в пробирке из смеси рибосомных белков и рРНК, как это делается у простейших.

От низших — к высшим

И все-таки способы получения сведений о строении функциональных центров рибосом высших организмов существуют. Одним из таких методов является метод химического аффинного сшивания, разработанный 35 лет назад в отделе биохимии НИОХ СО АН СССР (ныне ИХБФМ СО РАН) под руководством академика Д. Г. Кнорре.

Метод основан на использовании коротких синтетических мРНК, несущих в выбранном положении химически активные («сшивающие») группы, которые в нужный момент можно активировать (например, облучая мягким ультрафиолетовым светом).

Метод аффинного химического сшивания был разработан 35 лет назад в отделе биохимии НИОХ СО АН СССР (ныне ИХБФМ СО РАН) под руководством академика Д. Г. Кнорре.До появления рентгеноструктурного анализа рибосом он использовался во всем мире для изучения рибосом у прокариот.
Этот метод и сегодня является основным для изучения структурно-функциональной организации рибосом высших организмов

Достоинство этого метода в том, что сшивающую группу можно присоединить практически к любому нуклеотидному остатку мРНК и в результате получить детальную информацию о его окружении на рибосоме.

[attention type=green]

Используя набор коротких мРНК с разным расположе­нием сшивающей группы, нам удалось определить рибосомные белки и нуклеотиды рРНК рибосомы человека, образующие канал для считывания генетической инфор­мации в процессе трансляции.

[/attention]

Впервые экспериментально удалось показать, что все нуклеотиды рРНК малой рибосомной частицы человека, соседствующие с кодонами мРНК, расположены в консервативных районах вторичной структуры молекулы рРНК.

Более того, их расположение совпадает с положением соответствующих нуклеотидов во вторичной структуре рРНК рибосом низших организмов.

Это позволило сделать вывод, что эта часть рибосомной РНК малой субчастицы составляет эволюционно консервативный «кор» (сердцевину) рибосомы, структурно идентичный у всех организмов.

С другой стороны, в устройстве мРНК-связывающего канала рибосом у человека и низших организмов обнаружен ряд принципиальных различий. Оказалось, что у высших организмов рибосомные белки играют намного большую роль в формировании этого канала, чем у прокариот, кроме того, в этом участвуют также белки, не имеющие «двойников» (гомологов) у низших организмов.

Почему же, несмотря на то, что функция рибосомы практически не изменилась в процессе эволюции, в организации декодирующего центра рибосом у высших организ­мов появились специфичные черты? Вероятно, это связано с более сложной и многостадийной регуляцией белкового синтеза у эукариот по сравнению с прокариотами, в ходе которой рибосомные белки мРНК-связывающего канала могут взаимодействовать не только с мРНК, но и с различными факторами, влияющими на эффективность и точность трансляции. Так ли это, покажут дальнейшие исследования.

: 11 Ноя 2006 , Загадки “ржавой” ДНК , том 12, №6

Источник: https://scfh.ru/papers/ribosoma-minifabrika-po-proizvodstvu-belkov/

Характеристика рибосом, типы, структура, функции / биология

Основная функция рибосом это

рибосомы они являются наиболее распространенными клеточными органеллами и участвуют в синтезе белков. Они не окружены мембраной и образованы двумя типами субъединиц: большой и малой, как правило, большая субъединица почти вдвое меньше.

Прокариотическая линия имеет 70S рибосомы, состоящие из большой 50S субъединицы и небольшой 30S. Аналогично, рибосомы эукариотической линии состоят из большой субъединицы 60S и маленькой 40S субъединицы..

Рибосома является аналогом фабрики в движении, способной считывать РНК-мессенджер, переводить ее в аминокислоты и связывать их пептидными связями..

Рибосомы эквивалентны почти 10% от общего количества бактерий и более 80% от общего количества РНК. В случае эукариот их не так много по сравнению с другими белками, но их количество больше..

В 1950 году исследователь Джордж Паладе впервые визуализировал рибосомы, и это открытие было удостоено Нобелевской премии по физиологии и медицине..

индекс

  • 1 Общая характеристика
  • 2 Структура
  • 3 типа
    • 3.1 Рибосомы у прокариот
    • 3.2 Рибосомы у эукариот
    • 3.3 Рибосомы в Аркеасе
    • 3.4 Коэффициент седиментации
  • 4 функции
    • 4.1 Трансляция белков
    • 4.2 Передача РНК
    • 4.3 Химические стадии синтеза белка
    • 4.4 Рибосомы и антибиотики
  • 5 Синтез рибосом
  • 6 Происхождение и эволюция
  • 7 ссылок

Общие характеристики

Рибосомы являются важными компонентами всех клеток и связаны с синтезом белка. Они очень маленькие по размеру, поэтому их можно визуализировать только в свете электронного микроскопа..

Рибосомы свободны в цитоплазме клетки, они прикреплены к шероховатой эндоплазматической сети – рибосомы дают «морщинистый» вид – и в некоторых органеллах, таких как митохондрии и хлоропласты..

Рибосомы, прикрепленные к мембранам, ответственны за синтез белков, которые будут вставлены в плазматическую мембрану или отправлены наружу клетки..

[attention type=yellow]

Свободные рибосомы, которые не связаны с какой-либо структурой в цитоплазме, синтезируют белки, предназначение которых находится внутри клетки. Наконец, рибосомы митохондрий синтезируют белки для митохондриального использования..

[/attention]

Таким же образом несколько рибосом могут соединяться и образовывать «полирибосомы», образуя цепь, связанную с РНК-мессенджером, синтезируя один и тот же белок, многократно и одновременно

Все они состоят из двух подразделений: одно называется большим или большим, а другое маленьким или меньшим.

Некоторые авторы считают, что рибосомы являются не мембранными органеллами, поскольку им не хватает этих липидных структур, хотя другие исследователи сами не считают их органеллами..

структура

Рибосомы представляют собой небольшие клеточные структуры (от 29 до 32 нм, в зависимости от группы организмов), округлые и плотные, состоящие из рибосомальной РНК и белковых молекул, которые связаны друг с другом..

Наиболее изученными являются рибосомы эубактерий, архей и эукариот. В первой линии рибосомы проще и меньше. Эукариотические рибосомы, с другой стороны, являются более сложными и более крупными. У архей рибосомы в некоторых аспектах больше похожи на обе группы.

Рибосомы позвоночных и покрытосеменных (цветковых растений) особенно сложны.

Каждая рибосомная субъединица состоит в основном из рибосомальной РНК и большого разнообразия белков. Большая субъединица может состоять из небольших молекул РНК, в дополнение к рибосомальной РНК.

Белки связаны с рибосомальной РНК в определенных регионах, следуя порядку. В рибосомах можно дифференцировать несколько активных сайтов, таких как каталитические зоны.

Рибосомная РНК имеет решающее значение для клетки, и это можно увидеть в ее последовательности, которая практически не изменилась в ходе эволюции, отражая высокое селективное давление против любых изменений.

Рибосомы у прокариот

Бактерии, как Кишечная палочка, имеют более 15000 рибосом (в пропорциях это эквивалентно почти четверти сухой массы бактериальной клетки).

Рибосомы в бактериях имеют диаметр около 18 нм и состоят из 65% рибосомальной РНК и только 35% белков различных размеров, от 6000 до 75000 кДа..

Большая субъединица называется 50S, а маленькая 30S, которые в совокупности образуют структуру 70S с молекулярной массой 2,5 × 10.6 кД.

[attention type=red]

Субъединица 30S вытянута и не симметрична, тогда как 50S толще и короче.

[/attention]

Небольшая субъединица Кишечная палочка он состоит из 16S рибосомальной РНК (1542 основания) и 21 белка, а в большой субъединице – 23S рибосомальной РНК (2904 основания), 5S (1542 основания) и 31 белка. Белки, которые их составляют, являются основными, и их количество варьируется в зависимости от структуры..

Молекулы рибосомальной РНК вместе с белками группируются во вторичной структуре подобно другим типам РНК..

Рибосомы у эукариот

Рибосомы у эукариот (80S) крупнее, с более высоким содержанием РНК и белка. РНК длиннее и называются 18S и 28S. Как и у прокариот, в составе рибосом доминирует рибосомная РНК.

У этих организмов рибосома имеет молекулярную массу 4,2 × 10.6 кДа, и он разбит на 40S и 60S субъединицу.

Субъединица 40S содержит одну молекулу РНК, 18S (1874 основания) и около 33 белков. Аналогично, субъединица 60S содержит 28S РНК (4718 оснований), 5,8S (160 оснований) и 5S (120 оснований). Кроме того, он состоит из основных белков и кислотных белков..

Рибосомы в Аркеасе

Археи представляют собой группу микроскопических организмов, которые напоминают бактерии, но они отличаются по многим характеристикам, которые составляют отдельный домен. Они живут в разных условиях и способны колонизировать экстремальные условия.

Типы рибосом, обнаруженные у архей, сходны с рибосомами эукариотических организмов, хотя они также имеют определенные характеристики бактериальных рибосом..

Он имеет три типа молекул рибосомальной РНК: 16S, 23S и 5S, связанные с 50 или 70 белками, в зависимости от вида исследования. По размеру рибосомы архей ближе к бактериальным (70S с двумя субъединицами 30S и 50S), но по своей первичной структуре они ближе к эукариотам.

Поскольку археи обычно обитают в средах с высокими температурами и высокими концентрациями соли, их рибосомы обладают высокой устойчивостью.

Коэффициент седиментации

S или Svedbergs, относится к коэффициенту оседания частиц. Выражает связь между постоянной скоростью седиментации между приложенным ускорением. Эта мера имеет временные измерения.

Обратите внимание, что Сведберги не являются добавками, так как они учитывают массу и форму частицы. По этой причине в бактериях рибосома, состоящая из субъединиц 50S и 30S, не добавляет 80S, а также субъединицы 40S и 60S не образуют рибосому 90S..

функции

Рибосомы отвечают за процесс синтеза белков в клетках всех организмов, являясь универсальным биологическим механизмом..

Рибосомы – вместе с РНК-переносчиком и РНК-мессенджером – способны декодировать сообщение ДНК и интерпретировать его в последовательности аминокислот, которые образуют все белки организма, в процессе, называемом трансляцией..

[attention type=green]

В свете биологии, перевод слова относится к изменению «языка» от нуклеотидных триплетов к аминокислотам..

[/attention]

Эти структуры являются центральной частью трансляции, где происходит большинство реакций, таких как образование пептидных связей и высвобождение нового белка.

Трансляция белков

Процесс образования белка начинается со связывания между РНК-мессенджером и рибосомой. Посланник движется через эту структуру в определенном конце, называемом «кодон начала цепи».

Когда РНК-мессенджер проходит через рибосому, образуется молекула белка, потому что рибосома способна интерпретировать сообщение, закодированное в мессенджере..

Это сообщение закодировано в триплетах нуклеотидов, в которых каждые три основания указывают определенную аминокислоту. Например, если РНК-мессенджер несет последовательность: AUG AUU CUU UUG GCU, образованный пептид состоит из аминокислот: метионина, изолейцина, лейцина, лейцина и аланина..

Этот пример демонстрирует «вырождение» генетического кода, поскольку более одного кодона – в данном случае CUU и UUG – кодируют аминокислоту одного типа. Когда рибосома обнаруживает стоп-кодон в РНК-мессенджере, трансляция заканчивается.

Рибосома имеет сайт A и сайт P. Сайт P связывает пептидил-тРНК, а в сайт A он входит в аминоацил-тРНК..

Передача РНК

Передающие РНК ответственны за транспортировку аминокислот к рибосоме и имеют последовательность, комплементарную триплету. Для каждой из 20 аминокислот, из которых состоят белки, существует транспортная РНК..

Химические стадии синтеза белка

Процесс начинается с активации каждой аминокислоты связыванием АТФ в комплексе аденозинмонофосфата, высвобождая высокоэнергетические фосфаты..

На предыдущем этапе получается аминокислота с избыточной энергией, и происходит связывание с соответствующей ей РНК-переносчиком с образованием комплекса аминокислота-тРНК. Здесь происходит высвобождение аденозинмонофосфата.

В рибосоме трансферная РНК находит РНК-мессенджер. На этом этапе последовательность переносящей или антикодонной РНК гибридизуется с кодоном или триплетом РНК-мессенджера. Это приводит к выравниванию аминокислоты с ее правильной последовательностью.

[attention type=yellow]

Фермент пептидилтрансфераза ответственен за катализ образования пептидных связей, которые связывают аминокислоты. Этот процесс потребляет большое количество энергии, так как он требует образования четырех высокоэнергетических связей для каждой аминокислоты, которая связывается с цепью.

[/attention]

Реакция удаляет гидроксильный радикал на СООН-конце аминокислоты и удаляет водород на NH-конце2 другой аминокислоты. Реактивные области двух аминокислот связывают и создают пептидную связь.

Рибосомы и антибиотики

Поскольку синтез белка является обязательным событием для бактерий, определенные антибиотики нацелены на рибосомы и различные стадии процесса трансляции..

Например, стрептомицин связывается с небольшой субъединицей, чтобы вмешиваться в процесс трансляции, вызывая ошибки при чтении РНК-мессенджера..

Другие антибиотики, такие как неомицины и гентамицины, также могут вызывать ошибки трансляции, связанные с небольшой субъединицей..

Синтез рибосом

Весь клеточный механизм, необходимый для синтеза рибосом, находится в ядрышке, плотной области ядра, которая не окружена мембранными структурами..

Ядрышко представляет собой вариабельную структуру, зависящую от типа клеток: оно крупное и заметное в клетках с высокими потребностями в белке и является практически незаметной областью в клетках, которые синтезируют небольшое количество белков.

Процессинг рибосомальной РНК происходит в этой области, где она связана с рибосомными белками и дает продукты гранулярной конденсации, которые являются незрелыми субъединицами, которые образовали функциональные рибосомы..

Субъединицы транспортируются вне ядра – через ядерные поры – в цитоплазму, где они собираются в зрелые рибосомы, которые могут начать синтез белка.

Гены рибосомальной РНК

У людей гены, кодирующие рибосомные РНК, обнаружены в пяти парах специфических хромосом: 13, 14, 15, 21 и 22. Поскольку клетки требуют большого количества рибосом, гены в этих хромосомах повторяются несколько раз.

Гены ядрышек кодируют рибосомальные РНК 5.8S, 18S и 28S и транскрибируются РНК-полимеразой в транскрипте-предшественнике 45S. 5S рибосомная РНК не синтезируется в ядрышке.

Происхождение и эволюция

Современные рибосомы, должно быть, появились во времена LUCA, последнего универсального общего предка (сокращений на английском языке). последний универсальный общий предок), вероятно, в гипотетическом мире РНК. Предполагается, что трансфер РНК были фундаментальными для эволюции рибосом.

Эта структура может появиться как комплекс с самореплицирующимися функциями, которые впоследствии приобретают функции для синтеза аминокислот. Одной из самых выдающихся характеристик РНК является ее способность катализировать собственную репликацию..

ссылки

  1. Берг JM, Tymoczko JL, Страйер Л. (2002). биохимия. 5-е издание. Нью-Йорк: Ш Фриман. Раздел 29.3. Рибосома – это частица рибонуклеопротеина (70S), состоящая из небольшой (30S) и большой (50S) субъединиц. Доступно по адресу: ncbi.nlm.nih.gov
  2. Кертис Х. & Шнек А. (2006). Приглашение к биологии. Ed. Panamericana Medical.
  3. Fox, G.E. (2010). Происхождение и эволюция рибосомы. Перспективы Колд Спринг Харбор в биологии, 2(9), а003483.
  4. Холл, J.E. (2015). Гайтон и Холл, учебник по медицинской физиологии, электронная книга. Elsevier Health Sciences.
  5. Левин Б. (1993). Гены. Том 1. Реверте.
  6. Лодиш, Х. (2005). Клеточная и молекулярная биология. Ed. Panamericana Medical.
  7. Рамакришнан, В. (2002). Структура рибосомы и механизм трансляции. клетка, 108(4), 557-572.
  8. Tortora, G.J., Funke, B.R. & Case, C.L. (2007). Введение в микробиологию. Ed. Panamericana Medical.
  9. Wilson, D.N. & Cate, J.H.D. (2012). Структура и функция эукариотической рибосомы. Перспективы Колд Спринг Харбор в биологии, 4(5), a011536.

Источник: https://ru.thpanorama.com/articles/biologa/ribosomas-caractersticas-tipos-estructura-funciones.html

Рибосомы – химический состав, строение и функции органоида клетки

Основная функция рибосом это

Рибосома напоминает эллипс или сферу, диаметром от пятнадцати до двадцати нанометров у прокариот и от двадцати пяти до тридцати у эукариот. Органелла состоит из маленькой и большой субъединиц.

В клетках с ядром органеллы находятся на мембране эндоплазматической сети, но могут располагаться и в отдельной форме в цитоплазме. Часто с молекулой м-РНК связано больше одной органеллы, подобная структура получила название полисомы (полирибосомы). Нужно понять, где образуются рибосомы у эукариотов. Это осуществляется в специальной структуре внутри ядра — ядрышке.

Рибосомы являются нуклеопротеидом, в котором пропорция белок/рибонуклеиновая кислота равна 50:50 у высших организмов и 65:40 у бактерий. РНК органеллы занимает почти 70% от общей РНК клетки.

Органеллы эукариот содержат 4 молекулы р-РHК, из них 18 S (единица измерения Сведберга), 5 S и 28 S р-РНК синтезируются в ядрышке. Практически полностью р-РHК имеет вид магниевой соли. Это обязательное условие для стабильности структуры.

Если убрать ионы магния, то органелла расщепляется на субъединицы.

Реакция оседания в центрифуге (постоянная седиментации) у органелл цитоплазмы клеток с выраженным ядром равна 80 S (маленькая и крупная частицы 40 S и 60 S, соответственно), у клеточных рибосом бактерий — 70 (для частиц 30 S и 50 S).

Строение рибосомы

В состав рибосомы входят особые РНК (рибосомные). А также своеобразные белки и малочисленные низкомолекулярные составляющие.

РНК органеллы

За структуру и работоспособность рибосомы в первую очередь отвечает её РHК.

Рибонуклеиновая кислота органеллы или р-РНК в составе органеллы весьма компактна, обладает сложной третичной конструкцией и часто усыпана молекулами разных белков органеллы.

Освобождённые от белковых соединений высокомолекулярные р-РHК в особых условиях самостоятельно скручиваются в мелкие частицы, по своей морфологии очень похожие на субчастицы рибосомы, основой которых они и являются.

Исходя из этого, общая схема структурной организации органеллы определяется свойствами р-РHК. Третичное устройство р-РНК служит каркасом для позиционирования рибосомных белков, которые в определённом понимании выполняют лишь второстепенную задачу в образовании и сохранении структуры рибосомы и её жизнедеятельности.

[attention type=red]

Есть предположение, что развитие органеллы началось ещё в добелковый период, и предшественниками рибосом были своеобразные древнейшие рибозимы.

[/attention]

Предполагают, что в процессе эволюции (появление более сложной ступени организации живых организмов) рибозимы, способные к катализации появления амидных соединений тоже поддавались прогрессу (дополнялись различными аппаратами, а со временем и образованными ими полипептидами), вплоть до появления нынешнего модуля для синтеза белка, принимая во внимание рибосому.

Нынешняя органелла по своему содержанию до сих пор остаётся рибозимом, так как главная структурно-функциональная деятельность принадлежит её собственной кислоте, а не белкам, как считалось раньше.

В состав пептидилтрансферазного центра входит только кислота. То обстоятельство, что в то время, как почти во всех процессах жизненного функционала главную задачу выполняют белки, в образовании их самих основная роль принадлежит РНК, обеспечивает весомый аргумент в защиту гипотезы о пространстве РНК как о древнейшем добелковом периоде развития живой ткани.

РНК малой субъединицы

Рибосомная рибонуклеиновая кислота маленькой частицы органоида имеет маркировку 16 S р-РHК в случае органелл бактерий и 16 S -подобная р-РHК в других ситуациях. Чаще всего р-РНК маленькой субъединицы образована из одной ковалентно непрерывной полирибонуклеотидной цепочки.

Число звеньев нуклеотидов, как и постоянной величины седиментации, для экземпляров 16 S-подобных р-РHК из разных источников могут серьёзно отличаться. В рибосомах бактерий и пластидов высших представителей растительного мира эти частицы обладают размером порядка 1500 нуклеотидных остатков.

Для 16 S-подобных р-РНК цитоплазменных рибосом клеток с выраженным ядром, а также для митохондриальных рибосом высших растений и грибов типична длина до 2 тыс. нуклеотидных остатков (18 S р-РHК). Органеллы митохондрий млекопитающих животных содержат довольно короткие 16 S-подобные р-РНК (9 — 12 S), состоящие из 950 нуклеотидных остатков.

Рибонуклеиновая кислота большой частицы

Высокомолекулярная рибонуклеиновая кислота, представляющая основу конструкции большой субъединицы рибосомы, имеет обозначение 23 S р-РHК (для бактерий) и 23 S-подобная р-РНК (для иных случаев). Бактериальная 23 S р-РНК, точно также как и 16 S р-РHК имеет вид полирибонуклеотидной ковалентно непрерывной цепочки.

Вместе с этим 23 S-подобная р-РНК органеллы цитоплазмы эукариотических клеток включает в себя две прочно сгруппированных полирибонуклеотидных цепочек — 28 S и 5,8 S р-РHК. Таким же образом 23 S-подобная р-РHК рибосом пластидов растительных видов состоит из двух крепко соединённых полирибонуклеотидных цепей и включает 4,5 S р-РНК.

Белки органоида

Кроме р-РНК, в состав органеллы входят порядка пятидесяти (прокариоты) или восьмидесяти (эукариоты) разных белков. Почти каждый из них имеет один лишь экземпляр на отдельную рибосому. Доминируют умеренно-осно̀вные белки.

Бо̀льшая часть белков органоида эволюционно консервативна, а белки от разных ресурсов могут соотноситься как подобные. Это учитывается в нынешнем универсальном перечне рибосомных белков. Сама органелла состоит почти на 50% из белка.

Помимо биополимеров (белки, рибонуклеиновая кислота) составными частями рибосом являются отдельные низкомолекулярные составляющие. Это частицы воды, ионы металлов (в основном Mg2+), поли- и диамины, которые могут составлять до 2,5% сухой массы рибосомы.

Механизм трансляции

Трансляция — это процесс образования белка из аминокислот на матрице информационной (матричной) кислоты (и-РНК, м-РHК), приводимый в действие рибосомой.

Основной задачей функционирования живой клетки считается биосинтез белка. Для воспроизведения этой операции абсолютно во всех клеточных организмах находятся рибосомы. Они являются рибонуклеопротеидными комплексами, в которых участвуют малая и большая субъединицы. Роль рибосомы состоит:

  • в распознавании трехнуклеотидных кодонов м-РНК;
  • в соотношении соответствующих им антикодонов т-РНК, переносящих аминокислоты;
  • во включении этого груза в увеличивающуюся белковую цепь.

Продвигаясь вдоль молекулы м-РНК, органелла образует белок согласно информации, имеющейся в молекуле м-РНК.

Для различия аминокислот в клетке существуют особые «адаптеры», молекулы транспортной рибонуклеиновой кислоты (т-РHК).

Они напоминают форму листа клевера, имеющего область (антикодон), соответствующую кодону м-РНК, и ещё один участок для присоединения аминокислоты, комплиментарной этому кодону.

Прикрепление аминокислот к т-РНК происходит в энергозависимой реакции с помощью ферментов аминоацил-т-РHК-синтетаз, а образованная молекула носит название аминоацил-т-РНК.

Следовательно, вся специфика трансляции может быть определена взаимосвязью кодона м-РНК и антикодона т-РНК, а также характерной особенностью аминоацил-т-РНК-синтетаз, прикрепляющим аминокислоты точно к соответствующим т-РНК.

Механизмы трансляции эукариотических и прокариотических клеток имеют серьезное отличие, из-за этого множество соединений, угнетающих трансляцию прокариот, в меньшей мере оказывает влияние на трансляцию высших особей.

Такая особенность позволяет применять их в медицине в виде противобактериальных средств, не приносящих вред организму млекопитающих.

Если кратко, то вся процедура трансляции подразделяется на три основных этапа:

  • инициация — распознавание рибосомой стартового кодона и начало синтеза;
  • элонгация — сама операция образования белка;
  • терминация — опознавание терминирующего кодона и отделение продукта.

История исследований

Органеллы изначально были определены как уплотнённые частички. Это сделал уроженец Румынии, гражданин Америки и клеточный биолог Джордж Паладе в 50-х гг. XIX в. В 1974 г. ему и Кристиану Де Дюву вручили Нобелевскую премию по медицине и физиологии за прорыв в знаниях о структурной и функциональной деятельности клетки.

В 1958 г. проходил симпозиум, посвящённый органеллам и их участию в белковом синтезе.

В рамках этого мероприятия Ричард Робертс предложил сменить название «рибонуклеопротеидная частица микросомальной фракции» на менее ёмкое «рибосома». В 60-х гг.

[attention type=green]

началось мутационное и биохимическое изучение органеллы, которое впоследствии помогло точно расписать большинство структурных и функциональных отличительных черт рибосомы.

[/attention]

В начале 2000-х гг. были созданы модели с атомным разрешением (до 2,4 А) конструкций отдельных субъединиц, а также полной рибосомы прокариот, связанной с разными субстратами, позволившими осознать устройство декодинга (узнавание антикода т-РНК, соответствующего кодону м-РНК) и подробности взаимосвязи рибосомы, т-РНК, м-РНК, причины трансляции и разных антибиотиков.

Это крупное достижение в молекулярной биологии было заслуженно отмечено Нобелевской премией по химии в 2009 г. «За исследования структуры и функций рибосомы». Лауреатами стали:

  • американец Томас Стейц.
  • британец уроженец Индии Венкатраман Рамакришнан.
  • гражданка Израиля Ада Йонат.

В 2010 г. в лаборантской Марата Юсупова была открыта трёхмерная конструкция рибосомы эукариот.

В 2009 г. биохимики из Канады Сергей Штейнберг и Константин Боков из университета Монреаля, изучив третичную структуру кислоты рибосомы бактерии Escherichia coli, выдвинули обоснованную гипотезу о том, что органелла могла зародиться в результате постепенного эволюционного развития из простейшей малой молекулы РНК — проторибосомы, способной к катализации реакции соединения двух аминокислот.

Все оставшиеся конструктивные блоки рибосомы постепенно добавлялись к проторибосоме, не изменяя её строение и планомерно увеличивая продуктивность её деятельности.

Еще в школе детей начинают знакомить с рибосомой. Ее функционал перестал оставаться тайной для человека. Может показаться, что все загадки относительно этого органоида разгаданы. Однако за последние десятилетия в области исследования рибосом происходит значительный переворот.

Источник: https://nauka.club/biologiya/ribosomy.html

Строение и функции рибосом. Биосинтез белков и значение рибосом для организма

Основная функция рибосом это

Рибосомы — субмикроскопические немембранные органеллы, необходимые для синтеза белка. Они объединяют аминокислоты в пептидную цепь, образуя новые белковые молекулы. Биосинтез осуществляется по матричной РНК путем трансляции.

Особенности строения

Рибосомы находятся на гранулярном эндоплазматическом ретикулуме или свободно плавают в цитоплазме. Крепятся они к эндоплазматической сети своей большой субъединицей и синтезируют белок, который выводится за пределы клетки, используется всем организмом. Цитоплазменные рибосомы в основном обеспечивают внутренние потребности клетки.

Форма шаровидная или овальная, в диаметре около 20нм.

На этапе трансляции к мРНК может прикрепляться несколько рибосом, образуя новую структуру – полисому. Сами же они образуются в ядрышке, внутри ядра.

Выделяют 2 вида рибосом:

  • Малые – находятся в прокариотических клетках, а также в хлоропластах и митохондриальном матриксе. Они не связаны с мембраной и имеют меньшие размеры (в диаметре до 15нм).
  • Большие – находятся в эукариотических клетках, могут достигать в диаметре до 23нм, связываются с эндоплазматической сетью или крепятся к мембране ядра.

Схема строения

Строение обоих видов идентичное. В состав рибосомы входят две субъединицы — большая и малая, которые в сочетании напоминают гриб. Объединяются они при помощи ионов магния, сохраняя между соприкасающимися поверхностями небольшую щель. При дефиците магния субъединицы отдаляются, происходит дезагрегация и рибосомы уже не могут выполнять свои функции.

Образование в клетке

Субъединицы рибосом формируются в ядрышке. Матрицей для синтеза рибосомальной РНК является ДНК. Для полного созревания они проходят несколько этапов:

  • Эосома – первая фаза, при этом в ядрышке на ДНК синтезируется лишь рРНК;
  • неосома – структура включающая не только рРНК, но и белки, после ряда модификаций выходит в цитоплазму;
  • рибисома – зрелая органелла, состоящая из двух субъединиц.
Функции элементов рибосом
СтруктураСтроениеФункции
Большая субъединицаБольшая субъединица Треугольная, в диаметре 16нм, состоит из 3 молекул РНК и 33 белковых молекул Трансляция, декодирование генетической информацииТрансляция, декодирование генетической информации
Малая субъединицаВогнутая, овальная, в диметре 14нм, состоит из 1 молекулы РНК и 21 белковых молекулОбъединение аминокислот, создание пептидных связей, синтез новых молекул белка

Биосинтез белков на рибосомах

Трансляция или синтез белков на рибосомах с матрицы иРНК – конечный этап преобразования генетической информации в клетках. Во время трансляции информация, закодированная в нуклеиновых кислотах, переходит в белковые молекулы со строгой последовательностью аминокислот.

Трансляция – весьма непростой этап (в сравнении с репликацией и транскрипцией). Для проведения трансляции в процесс включаются все виды РНК, аминокислот, множество ферментов, которые могут исправлять погрешности друг друга. Самые важные участники трансляции – это рибосомы.

После транскрипции, новообразованная молекула иРНК, выходит из ядра в цитоплазму. Здесь после нескольких преобразований она соединяется с рибосомой. При этом аминокислоты приводятся в действие после взаимодействия с энергетическим субстратом – молекулой АТФ.

Аминокислоты и иРНК имеют разный химический состав и без постороннего участия не могут взаимодействовать между собой. Для преодоления этой несовместимости существует транспортная РНК. Под действием ферментов аминокислоты соединяются с тРНК.

В таком виде они переносятся на рибосому и тРНК, с определенной аминокислотой, прикрепляется на иРНК в предназначенном месте. Далее рибосомальные ферменты формируют пептидную связь между присоединенной аминокислотой и строящимся полипептидом.

После рибосома перемещается по цепи информационной РНК, оставляя участок для прикрепления следующей аминокислоты.

Рост полипептида идет до того момента, пока рибосома не встретит «стоп-кодон», который сигнализирует об окончании синтеза. Для освобождения новосинтезированного пептида от рибосомы включаются факторы терминации, окончательно завершающие биосинтез. К последней аминокислоте прикрепляется молекула воды, а рибосома распадается на две субъединицы.

Когда рибосома продвигается дальше по иРНК, она освобождает начальный отрезок цепи. К нему снова может присоединиться рибосома, которая начнет новый синтез. Таким образом, используя одну матрицу для биосинтеза, рибосомы создают одномоментно множество копий белка.

Роль рибосом в организме

  1. Рибосомы синтезируют белок для собственных нужд клетки и за ее пределы. Так в печени образуются плазменные факторы свертывания крови, плазмоциты продуцируют гамма-глобулины.
  2. Считывание закодированной информации с РНК, соединение аминокислот в запрограммированном порядке с образованием новых белковых молекул.
  3. Каталитическая функция – формирование пептидных связей, гидролиз ГТФ.
  4. Свои функции в клетке рибосомы выполняют более активно в виде полирибосом. Эти комплексы способны одновременно синтезировать несколько молекул белка.

Оцените, пожалуйста, статью. Мы старались:) (21 4,48 из 5)
Загрузка…

Источник: https://animals-world.ru/stroenie-i-funkcii-ribosom-biosintez-belkov-i-znachenie-ribosom-dlya-organizma/

Лечимся дома
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: